摘 要：  α–突触核蛋白的错误折叠和聚集形成不溶性的淀粉样纤维与帕金森病的发生和发展密切相关．对  α–突触核蛋白结构与功能的深入研究及开发抗聚集药物成为当今研究的热点，因此需要大量的蛋白样品．本文提供了一种简便、高效的  α–突触核蛋白在大肠杆菌中的表达纯化方法，并利用硫磺素T 荧光检测和细胞毒理学实验进一步证明了该重组蛋白具有良好的聚集性，且形成的聚集体具有较强的细胞毒性．该重组蛋白可广泛应用于研究其聚集特性及筛选聚集抑制剂等方面．  

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