摘 要：β–甘露聚糖酶作为饲料添加剂，不仅可以有效降解并消除饲料中的抗营养因子，还可以进一步增强动物的免疫反应并调控动物胃肠道中的微生态平衡．然而目前已发现的大部分β–甘露聚糖酶的酸稳定性差，并且容易被动物肠道中的蛋白酶所降解，因此很难在实际应用中发挥理想的效果．本研究从一株高产蛋白酶的枯草芽孢杆菌(Bacillus sublitis)中分离纯化到一种新型β–甘露聚糖酶，并对其酶学性质进行了研究；结果显示：该酶的最适作用温度为50℃，最适催化pH 为5.5，Zn²⁺、Co²⁺、Cu²⁺、Fe³⁺对该酶有明显的激活作用．稳定性研究表明：采用pH 2.0 的酸性缓冲液处理1h 后，残余酶活仍能保持70%,以上；进一步采用20U/mL 的猪胰蛋白酶处理2h，残余酶活仍在60%,以上，表明该酶不仅具有较好的酸稳定性，还对来源于猪胰腺的蛋白酶具有一定的抗性．这些研究结果显示：该酶作为一种新发现的β–甘露聚糖酶，在饲料行业中具有较好的研究前景和应用价值．

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